新冠肺炎有一扇感染人类细胞的“门”

众所周知，新冠肺炎主要是通过病毒表面的刺突蛋白和人类ACE2受体的结合来感染人类的，但这个“故事”中还有更多细节吗？美国科学家19日在《自然化学》杂志上撰文指出，他们发现聚集在刺突蛋白周围的糖蛋白分子是如何形成糖残基，并充当新冠肺炎感染人体的“闸门”，以及这一“闸门”是如何打开的，从而导致病毒泛滥的秘密。这一新发现有助于为新冠肺炎开发新的治疗方法。

刺突蛋白的多糖包被会欺骗人体免疫系统。以前对这些结构的成像发现聚糖处于封闭状态，但并没有引起科学家的多大兴趣。

然而，在最新的研究中，由加州大学圣地亚哥分校的生物物理学家罗姆尼阿马罗领导的科学家团队发现，这些“聚糖门”会从一种状态(关闭)变成另一种状态(打开)。一旦这扇糖“门”打开，新冠肺炎就会进入人体，为新冠肺炎感染人类提供了新的细节。

计算密集型模拟首先在圣地亚哥超级计算机中心的彗星超级计算上运行，然后在德克萨斯州高级计算中心的Longhorn上运行。这些模拟从300多个角度为研究人员提供了刺突蛋白受体结合域(RBD)的原子级视图。研究表明，多糖N343是将RBD从“向下”位置改变为“向上”位置并使其接触宿主细胞中ACE2受体的关键。

随后，由犹他大学分子生物学副教授杰森麦克莱伦(Jason McClellan)领导的团队创造了一种刺突蛋白的变体，并测试了聚糖门的缺乏如何影响RBD的开放性。麦克莱伦说：“我们发现，如果没有这个门，刺突蛋白的RBD就无法获得感染细胞所需的形态。”

Amaro说，已经基本了解刺突蛋白是如何打开并感染人体的。现在，他们揭示了刺突蛋白是如何感染细胞的。没有这扇门，病毒很难感染人体细胞。这为开发针对新冠肺炎的新疗法开辟了一条潜在的道路。如果人们能用药物锁住这个“门”，就能有效防止病毒进入并感染人体。