我们的研究团队发现了广谱抗菌蛋白并独立命名

7月7日，记者从Xi交通大学第一附属医院获悉，国际期刊《细胞》分刊《细胞通讯》于5月5日在线发表了刘冰/王雅雯教授团队在噬菌体抑制领域的最新研究成果，揭示了首次发现的噬菌体编码细菌糖代谢途径的抑制蛋白，并将其独立命名为PEIP。

Xi交大的研究团队在研究革兰氏阳性菌的模式生物枯草芽孢杆菌3354的专属噬菌体SPO1的抗菌基因过程中发现了一个奇怪的现象：一个噬菌体基因的过量表达可以导致阳性菌在革兰氏染色实验中表现出革兰氏阴性菌的特征。通过透射电镜，发现细菌死亡，表现出与青霉素灭菌相似的表型。这种现象是噬菌体蛋白对糖代谢的倒数第二步烯醇化酶(烯醇酶)的靶向抑制造成的。由于这种蛋白质是发现的第一个烯醇化酶抑制剂，《细胞通讯》编辑部建议发现者给这种蛋白质命名。根据这种蛋白的靶向作用，团队将其命名为：噬菌体烯醇化酶抑制剂蛋白(PEIP)。

为了详细解释PEIP的抗菌机制，团队用微生物学、生物化学和结构生物学的方法阐述了PEIP的广谱抗菌作用及其详细的分子机制。同时指出，由于PEIP在所有生物中高度保守，因此可以部分抑制人类肿瘤细胞的糖代谢途径。用冷冻显微镜分析了PEIP-烯醇酶复合物的结构。这种结构揭示了PEIP使用了一种不同于传统蛋白酶抑制剂的方式(蛋白抑制剂通常会阻断目标蛋白的催化位点)，它将8聚体烯醇化酶分成四个部分。科技查新表明，这一特殊现象此前未见报道。记者石俊斌通讯员罗勤英王睿